Quei crateri hanno guidato tutto il lavoro, pubblicato il 2 settembre su The ISME Journal, la rivista della Società internazionale di ecologia microbica. Se la plastica viene mangiata in punti così precisi, l’enzima che la demolisce non galleggia libero nell’acqua: sta attaccato alla cellula, appoggiato al materiale.
Un enzima è una proteina che accelera una reazione chimica. Quelli che demoliscono i polimeri si chiamano depolimerasi: tagliano le lunghe catene molecolari di cui la plastica è fatta, riducendole a pezzi piccoli e solubili che il batterio può ingerire.
La plastica in questione è un poliestere alifatico a catena lunga, sigla LCAP. Si ricava da oli vegetali, ha proprietà simili al polietilene ad alta densità, ed è riciclabile chimicamente. La sua caratteristica utile è il legame estere, un punto debole chimico che gli enzimi sanno tagliare. Il polietilene comune non ce l’ha, e infatti resiste: nei test di controllo, dopo trecento giorni, si era degradato per un massimo del tre per cento.

Gli LCAP invece sono stati mangiati sul serio. In microcosmi di laboratorio, un grammo di terreno forestale con cinquanta milligrammi di plastica in polvere, due dei tre tipi testati sono stati mineralizzati quasi completamente in otto-dieci mesi. La misura si fa contando l’anidride carbonica emessa: fra il 49 e il 58 per cento del carbonio della plastica è uscito come CO₂, che è esattamente il rapporto atteso quando un microrganismo respira metà del cibo e trasforma l’altra metà in biomassa. Il terzo tipo si è fermato al 22 per cento.
Un dettaglio conta più di quanto sembri. Dopo due mesi la degradazione si era bloccata. I ricercatori hanno aggiunto azoto, fosforo e metalli in tracce, e nel giro di pochi giorni è ripartita. La plastica dava carbonio, ma mancava il resto. Nell’ambiente reale, insomma, la capacità di degradare esiste ma può restare inespressa per fame di nutrienti. O per mancanza d’acqua: nel bosco, negli anni siccitosi del campo sperimentale, la degradazione è stata molto più lenta che in laboratorio.

Restava da trovare il colpevole. I ricercatori hanno estratto il DNA totale del terreno e lo hanno sequenziato per intero, una tecnica chiamata metagenomica che legge il patrimonio genetico di un’intera comunità microbica senza doverne coltivare i membri. Sono emersi 2624 geni sospetti. Incrociandoli con i batteri effettivamente aumentati nei campioni con la plastica, ne sono rimasti tre. Poi uno solo.
Si chiama LCPH1 e appartiene a un batterio del gruppo degli Acidobacteriales. È un’esterasi di famiglia VIII. E qui la storia cambia direzione, perché le esterasi di famiglia VIII assomigliano molto a un’altra classe di proteine: le beta-lattamasi, gli enzimi con cui i batteri resistenti distruggono la penicillina e i suoi parenti.

La somiglianza è nota da tempo, ma di solito resta senza conseguenze. La beta-lattamasi deve accogliere una molecola di antibiotico, che è ingombrante, e nelle esterasi classiche il sito attivo è un tunnel stretto in cui quella molecola non entra.
Il modello tridimensionale di LCPH1, calcolato con il programma AlphaFold 3, mostra invece un sito attivo spalancato: non un tunnel ma un solco largo ed esposto in superficie. La proteina, vista di profilo, sembra un Pac-Man con la bocca aperta.

Le simulazioni di aggancio, in cui si prova al computer come una molecola si posiziona nel sito attivo, hanno dato risultati equivalenti per tre substrati diversi: due catene di poliestere e l’ampicillina. Tutti e tre finivano nella posizione giusta, alla distanza giusta dall’amminoacido che compie il taglio.
Le previsioni al computer però non bastano, e gli autori lo sanno. Hanno preso il gene, l’hanno fatto produrre a un batterio di laboratorio, hanno purificato la proteina e l’hanno messa alla prova.
Funziona in entrambi i modi. Sulla plastica LCAP libera i monomeri attesi, con un’attività paragonabile a quella del PETase, l’enzima mangia-PET scoperto in Giappone e diventato il riferimento del settore. Sulla penicillina G la distruzione è quasi completa in ventiquattro ore. Stessa cosa per l’ampicillina.
E qui sta il numero che pesa. L’attività specifica sull’antibiotico è di 8,92 unità per milligrammo di proteina. Sulla plastica è di 0,5. Circa diciotto volte meno. Questo enzima è molto più bravo a demolire penicillina che a demolire poliestere.

L’inattivazione non è un dato di laboratorio astratto: i ricercatori l’hanno verificata anche sul campo biologico, mettendo l’enzima insieme all’ampicillina su un dischetto di carta appoggiato su una piastra di coltura. L’antibiotico ha smesso di bloccare la crescita di Escherichia coli. Per confronto, il PETase sulla penicillina non ha alcun effetto.
Va detto con precisione che cosa è stato provato e che cosa no. Gli antibiotici testati sono due, penicillina G e ampicillina, e appartengono allo stesso ramo della famiglia: sono entrambe penicilline. Nessuna cefalosporina, nessun carbapenemo, nessun altro beta-lattamico è stato messo alla prova su questo enzima. La distinzione conta, perché le cefalosporine di terza e quarta generazione e i carbapenemi sono classificati dall’Organizzazione mondiale della sanità fra gli antimicrobici di importanza critica, quelli tenuti da parte per le infezioni gravi. Altre esterasi della stessa famiglia, descritte in lavori precedenti e citate dagli autori, riescono a demolire anche quelle. Su LCPH1 il dato non esiste.

Perché tutto questo interessa chi si occupa di rifiuti. Da anni si osserva che le superfici di plastica disperse nell’ambiente ospitano comunità microbiche particolari, la cosiddetta plastisfera, e che in quelle comunità i geni di resistenza agli antibiotici sono insolitamente abbondanti. Le spiegazioni proposte finora riguardavano lo scambio di geni fra batteri e i contaminanti che si attaccano alla plastica.
Questo studio ne suggerisce un’altra, e più diretta. Se un singolo enzima serve sia a mangiare il poliestere sia a neutralizzare gli antibiotici, allora la presenza di plastica potrebbe favorire i batteri che lo possiedono, e con essi la resistenza. Gli autori scrivono che è allettante ipotizzarlo. Usano il condizionale, e va rispettato: non lo hanno dimostrato.
C’è un dettaglio geografico che rende l’ipotesi meno astratta. Il terreno di questo studio era humus di bosco, un ambiente acido e senza interventi umani. Ma la plastica biodegradabile, nell’uso reale, finisce soprattutto altrove: nei campi coltivati, sotto forma di pellicole per pacciamatura, cioè i teli stesi sul terreno per trattenere l’umidità e soffocare le erbe infestanti. Il vantaggio dichiarato di quei materiali è che si possono lasciare lì a degradarsi.

Sugli stessi campi arrivano anche gli antibiotici. Non per contaminazione accidentale, ma per una via ordinaria: il letame e i liquami degli allevamenti, usati come fertilizzante organico. Gli animali metabolizzano solo in parte i farmaci che ricevono, e una quota consistente, che la letteratura colloca in un intervallo ampio, viene espulsa intatta con feci e urine. Insieme ai residui viaggiano batteri già resistenti e i loro geni. È un fenomeno documentato da anni e considerato una delle principali vie di ingresso della resistenza antibiotica nell’ambiente.
Teli di poliestere biodegradabile da una parte, residui di beta-lattamici dall’altra, nello stesso strato di terreno. Se un enzima serve a entrambe le cose, l’incontro fra i due non è un’ipotesi di laboratorio: è una condizione normale di un campo agricolo europeo. Questo studio non lo ha verificato, e nessuno finora l’ha fatto in quel contesto. Ma indica dove andare a guardare.
Vale anche il rovescio della medaglia, che è un problema pratico per chi fa ricerca. Nelle banche dati, sequenze come questa possono essere state catalogate come geni di resistenza agli antibiotici quando servono soprattutto a degradare plastica, o viceversa. Le classificazioni automatiche basate sulla somiglianza delle sequenze possono aver sbagliato in entrambe le direzioni.

Restano i limiti, e gli autori li dichiarano. La posizione dell’enzima sulla superficie della cellula è dedotta da segnali genetici, non osservata: il tentativo di produrre la proteina nella sua forma completa, con l’ancoraggio alla membrana, non è riuscito. E l’enzima è stato studiato isolato, in provetta, non dentro il batterio che lo produce.
Il lavoro è finanziato dalla Fondazione Carl Zeiss e dall’Università di Costanza. Gli autori dichiarano di non avere conflitti di interesse. Dichiarano anche, nei ringraziamenti, di aver usato strumenti di intelligenza artificiale per rifinire la lingua e ottimizzare il codice, precisando che tutti i risultati sono stati controllati.

Bibliografia
Lerner H., Casaburi D., Meier N.C., Bernabeu L., Eck M., Mecking S., Schleheck D., «Bacterial family-VIII esterase displays dual activities: hydrolysis of polyester bioplastics and β-lactam antibiotics», The ISME Journal, vol. 20, fasc. 1, wrag203, pubblicato il 2 settembre 2026, accesso aperto con licenza CC BY. doi: 10.1093/ismejo/wrag203
Università di Costanza, comunicato stampa «New type of plastic-degrading enzyme discovered in bacteria», settembre 2026.

Dati di sequenziamento depositati presso l’EBI, identificativo PRJEB96049.

*Board Member, SRSN (Roman Society of Natural Science)
Past Editor-in-Chief Italian Journal of Dermosurgery